Ферменты - это специализированные белки, образуются в клетках и способны ускорять биохимические процессы, т.е. это биологические катализаторы.

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых веществ небелковой природы - кофакторов. Различают 2 группы кофакторов - ионы металлов (а также некоторые неорганические соединения) и коферменты, которые представляют собой органические вещества. В числе коферментов есть такие, которые содержат металлы (железо в геме, кобальт в кобаламиде).

Сходства ферментов и неорганических катализаторов:

• 1. катализируют только энергетически возможные реакции;
• 2. не изменяют равновесия в обратимых реакциях;
• 3. не изменяют направление реакции;
• 4. не расходуются в результате реакции.

Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами (общие свойства ферментов):

• 1. сложность строения;
• 2. высокая мощность действия. За единицу фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1мкМ вещества за 1 минуту;
• 3. специфичность;
• 4. это вещества с регулируемой активностью;

действуют в мягких условиях организма.

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот - например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот - апофермент, и небелковую часть - кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза (содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC -- Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

• 1. Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
• 2. Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
• 3. Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
• 4. Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
• 5. Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
• 6. Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза

Сходство
1. Катализируют только энергетически возможные реакции. 2. Не изменяют направления реакции. 3. Ускоряют наступление равновесия реакции, но не сдвигают его. 4. Не расходуются в процессе реакции.	1. Скорость ферментативной реакции намного выше. 2. Высокая специфичность. 3. Мягкие условия работы (внутриклеточные). 4. Возможность регулирования скорости реакции. 5. Скорость ферментативной реакции пропорциональна количеству фермента.

Ферментативный катализ имеет свои особенности

Этапы катализа

В ферментативной реакции можно выделить следующие этапы:

1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (E-S).

2. Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.

3. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).

4. Отделение конечных продуктов от фермента.

Механизмы катализа

Доноры	Акцепторы
СООН -NH 3 + -SH	СОО- -NH 2 -S-

1. Кислотно-основной катализ – в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций.

2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе внутримолекулярных перестроек образуются продукты реакции.

Типы ферментативных реакций

1. Тип "пинг-понг" – фермент сначала взаимодействует с субстратом А, отбирая у него какие либо химические группы и превращая в соответствующий продукт. Затем к ферменту присоединяется субстрат В, получающий эти химические группы. Примером являются реакции переноса аминогрупп от аминокислот на кетокислоты - трансаминирование.

Ферментативная реакция по типу "пинг-понг"

2. Тип последовательных реакций – к ферменту последовательно присоединяются субстраты А и В, образуя "тройной комплекс", после чего осуществляется катализ. Продукты реакции также последовательно отщепляются от фермента.

Ферментативная реакция по типу "последовательных реакций"

3. Тип случайных взаимодействий – субстраты А и В присоединяются к ферменту в любом порядке, неупорядоченно, и после катализа так же отщепляются.

Ферментативная реакция по типу "случайных взаимодействий"

Ферменты имеют белковую природу

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин , трипсин , лизоцим .

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот –апофермент , и небелковую часть – кофактор . Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза (содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами , т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами , состоящими из нескольких субъединиц.

При растворении в воде молекулы белка приобретают положительный заряд.

Как это свойство белка выразить с помощью значения рI ?

+ а. рI > 7 г. pI < 3

б. pI = 7 д. по знаку заряда нельзя судить об

в. pI< 7 интервале значения рI.

3. При растворении в воде белка, содержащего аминокислоты глутамат, аргинин, валин, молекулы белка приобрели положительный заряд. Что можно сказать о аминокислотном составе белка?

а. глутамата больше, чем аргинина + г. аргинина больше, чем глутамата

б. валина меньше, чем глутамата д. аргинина и глутамата одинаковое

в. валина больше, чем глутамата количество

4 . У белка крови альбумина значение величины рI равно 4,6. Это означает, что в водном растворе

+ а. белок заряжен отрицательно г. знак заряда может быть любой

б. белок заряжен положительно д. знак заряда определить невозможно

в. белок не имеет заряда

Сходство ферментов с неорганическими катализаторами заключается в том,

а. фермент обладает высокой специфичностью

б. скорость ферментативной реакции регулируется

+ г. в ходе катализа энергия системы остается постоянной

Отличие ферментов от неорганических катализаторов заключается в том, что

(2 ответа):

+ а. фермент обладает высокой специфичностью

+ б. скорость ферментативной реакции регулируется

в. в ходе катализа энергия химической системы изменяется

г. ферменты катализируют энергетически невозможные реакции

д. в ходе катализа направление химической реакции изменяется

7. Объясняя строение фермента, упомянули термины « кофактор и кофермент».

Следует уточнить:

+а. кофактор и кофермент находятся вне активного центра

б. только кофактор находится в активном центре

в. только кофермент находится в активном центре

г. кофактор и кофермент находятся в активном центре

д. кофермент находится вне активного центра

8. По определению: «Денатурация белка-это

а. потеря растворимости г. изменение пространственной

б. гидролиз всех пептидных связей структуры

в. частичный протеолиз +д. потеря природных свойств белка.

9. Обсуждая функции белка, применили термин «апофермент». Что имели ввиду:

а. сложный белок-фермент + г. белковую часть фермента

б. простой белок-фермент д. инактивированный белок-фермент.

в. небелковую часть фермента

10. Активный центр сложного белка-фермента включает в себя участки:

а. только каталитический г. субстратный и аллостерический

б. только субстратный д. каталитический и аллостерический

+ в. субстратный и каталитический

11. В основу понятия «специфичность» фермента положены:

а. тип реакции г. строение продукта реакции

б. строение субстрата д. тип реакции, строение субстрата

+в. тип реакции и строение субстрата и продукта реакции.

12. При изучении свойств фермента обнаружили, что он действует на субстраты одного химического класса, имеющие сходное пространственное строение. Как определить вид возможной специфичности:

а. абсолютная + г. групповая, стереоспецифичность

б. группова я (относительная) д. абсолютная, стероспецифичность

в.стереоспецифичность

13. Теория « индуцированного изменения пространственной конфигурации фермента и субстрата» в процессе их взаимодействия выдвинута ученым

+ а . Кошландом г. Ментен

б. Лоури д. Фишером

в. Михаэлисом

14. Характеризуя белок, применили термин «холофермент». Что имели ввиду: это

+ а. сложный белок-фермент г. белковую часть фермента

б. простой белок-фермент д. инактивированный белок-фермент

в. небелковую часть фермента

15. Деление ферментов на классы основано на:

а. строении субстрата г. природе кофермента

б. строении продукта реакции д. типе реакции и природе кофермента

+в. типе катализируемой реакции

16. Ферменты, содержащие в активном центре ионы железа, дезактивируются под влиянием иона цианида. Определите тип ингибирования:

а. конкурентный в. неспецифический

б. неконкурентный +г. специфический

17. Вещество «эффектор, модулятор» действует на участок фермента:

а. субстратный г. субстратный и аллостерический

б. каталитический д. субстратный и каталитический

+ в. аллостерический

Вопрос 18. Сходство и отличие ферментов и неорганических катализаторов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН. Виды специфичности.

Строение простых и сложных ферментов (на примере гидролаз, дегидрогеназ).

По составу ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят из аминокислот. К ним относятся ферменты желудочно-кишечного тракта – α-амилаза, пепсин, трипсин, липаза и др. Все эти ферменты относятся к 3 классу – гидролаз.

Сложные ферменты состоят из белковой части – апофермента и небелковой – кофактора. Каталитически активный комплекс «фермент – кофактор» называется холоферментом. В качестве кофакторов могут выступать как ионы металлов, так и органические соединения, многие из которых являются производными витаминов.

Например, оксидоредуктазы используют в качестве кофакторов Fe²+, Сu²+, Mn²+, киназы Mg²+; для глутатионпероксидазы – фермента, обезвреживающего перекись водорода, требуется селен.

Коферменты – это органические вещества, которые непрочно связаны с белковой частью. Например, НАД-зависимые дегидрогеназы состоят из белка и коферментов НАД, НАДФ, производных витамина РР.

Простетическая группа – это коферменты, которые прочно (часто ковалентно) связаны с апоферментом. Например, флавиновые дегидрогеназы состоят из белка и простетических групп ФАД, ФМН, производных витамина В 2 . Апофермент определяет направленность или специфичность действия фермента.

. Общие свойства ферментов: специфичность, влияние температуры, pH среды на активность ферментов.

На активность ферментов оказывают влияние температура, рН среды, ионная сила растворов.

Так как ферменты по химической природе являются белками, повышение температуры свыше 45-50˚С приводит к тепловой денатурации и ферменты инактивируются (исключение – миокиназа мышц, папаин).

Низкие температуры не разрушают ферменты, а только приостанавливают их действие. Оптимальная температура для проявления активности фермента равна 37-40˚С.

На активность ферментов оказывает влияние реакция среды. Значение рН среды, при котором фермент проявляет максимальную активность, называют оптимумом рН среды для действия данного фермента. РН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений 6,0-8,0. Исключения: пепсин, рН-оптимум которого равен 2,0; аргиназа – рН-оптимум равен 10,0.

Ферменты обладают специфичностью. Различают несколько видов специфичности:

1. Абсолютная специфичность – фермент взаимодействует только с одним субстратом. Например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не расщепляет тиомочевину.

2. Стереоспецифичность – фермент взаимодействует с определенным оптическим и геометрическим изомером.

3. Абсолютная групповая специфичность – ферменты специфичны в отношении характера связи, а также тех соединений, которые образуют эту связь. Например, α-амилаза расщепляет α-гликозидную связь в молекуле мальтозы, состоящей из двух молекул глюкозы, но не расщепляет молекулу сахарозы, состоящую из молекулы глюкозы и молекулы фруктозы.

4. Относительная групповая специфичность. В этом случае ферменты специфичны только в отношении связи, но безразличны к тем соединениям, которые образуют эту связь. Например, протеазы ускоряют гидролиз пептидных связей в различных белках, липазы ускоряют расщепление сложноэфирных связей в жирах.

Вопрос 19 Активаторы и ингибиторы ферментов. Механизм их действия. Обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентное ингибирование. Использование принципа конкурентного ингибирования в медицине.

.Активаторы и ингибиторы ферментов, механизмы их влияния и значение.

На скорость химических реакций оказывают влияние различные вещества. По характеру влияния вещества подразделяются на активаторы, увеличивающие активность ферментов, и ингибиторы (парализаторы), подавляющие активность ферментов.

Активирование ферментов могут вызывать:

1. Присутствие кофакторов – ионы металлов Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, АТФ, липоевая кислота.

2. Частичный их протеолиз.

Ферменты желудочно-кишечного тракта вырабатываются в виде неактивных форм – зимогенов. Под влиянием различных факторов происходит отщепление пептида с формированием активного центра и зимоген превращается в активную форму фермента.

Пепсиноген НСl пепсин + пептид

Трипсиноген энтерокиназа трипсин + пептид

Этот вид активирования предохраняет клетки желудочно-кишечного тракта от самопереваривания.

3. Фосфорилирование и дефосфорилирование. Например:

неакт. липаза + АТФ → липаза-фосфат (акт. липаза);

липаза-фосфат+Н3РО4 → липаза (неакт. липаза)

Ингибиторы по характеру своего действия подразделяются на обратимые и необратимые. В основе такого деления лежит прочность соединения ингибитора с ферментом.

Обратимые ингибиторы – это соединения, которые нековалентно взаимодействуют с ферментом и могут отщепляться от фермента.

Необратимые ингибиторы – это соединения, которые образуют ковалентные, прочные связи с ферментом.

Необратимое ингибирование может быть специфическим и неспецифическим.

При специфическом ингибировании ингибиторы тормозят действие определенных ферментов, связывая отдельные функциональные группы активного центра. Например, тиоловые яды ингибируют ферменты, в активный центр которых входят SН-группы; угарный газ (СО) ингибирует ферменты, имеющие в активном центре Fe²+.

Неспецифические ингибиторы тормозят действие всех ферментов. К ним относятся все денатурирующие факторы (высокая температура, органические и минеральные кислоты, соли тяжелых металлов и др.).

Обратимое ингибирование может быть конкурентным. При этом ингибитор является структурным аналогом субстрата и конкурирует с ним за связывание в субстратсвязывающем участке активного центра.

Отличительная особенность конкурентного ингибирования состоит в том, что его можно ослабить или полностью устранить, повысив концентрацию субстрата.

Сукцинатдегидрогеназа (СДГ) – фермент цитратного цикла, дегидрирует сукцинат, превращая его в фумарат. Малонат, который структурно похож на сукцинат, связывается в активном центре СДГ, но не может дегидрироваться. Поэтому малонат – конкурентный ингибитор СДГ.

Многие лекарственные препараты являются конкурентными ингибиторами ферментов. Например, сульфаниламидные препараты, являясь структурными аналогами парааминобензойной кислоты (ПАБК) – основного фактора роста болезнетворных микроорганизмов, конкурируют с ней за связывание в субстратсвязывающем участке активного центра фермента. На этом основано противомикробное действие сульфаниламидных препаратов.

Сравнение каталитического действия ферментов и неорганических катализаторов

Сходство ферментов и неорганических катализаторов	Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ускоряют только термодинамически возможные реакции	1. Для ферментов характерна высокая специфичность: субстратная специфичность : ▪ абсолютная (1 фермент - 1 субстрат), ▪ групповая (1 фермент – несколько похожих субстратов) ▪ стереоспецифичность (ферменты работают с субстратами только определенного стереоряда L или D). каталитическая специфичность (ферменты катализируют реакции преимущественно одного из типов химических реакций – гидролиза, окисления-восстановления и др)
2. Не изменяют состояние равновесия реакций, а только ускоряют его достижение.	2. Высокая эффективность действия: ферменты ускоряют реакции в10 8 -10 14 раз.
3. В реакциях не расходуются	3. Ферменты действуют только в мягких условиях (t = 36-37ºС, рН ~ 7,4, атмосферное давление), т.к. они обладают конформационной лабильностью – способностью к изменению конформации молекулы под действием денатурирующих агентов (рН, Т, химические вещества).
4. Действуют в малых количествах	4. В организме действие ферментов регулируется специфически (катализаторы только неспецифически)
5. Чувствительны к активаторам и ингибиторам	5. Широкий диапазон действия (большинство процессов в организме катализируют ферменты).

В настоящее время учение о ферментах является центральным в биохимии и выделено в самостоятельную науку – энзимологию . Достижения энзимологии используются в медицине для диагностики и лечения, для изучения механизмов патологии, а, кроме того, и в других областях, например, в сельском хозяйстве, пищевой промышленности, химической, фармацевтической и др.

Строение ферментов

Метаболит - вещество, которое участвует в метаболических процессах.

Субстрат – вещество, которое вступает в химическую реакцию.

Продукт – вещество, которое образуется в ходе химической реакции.

Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа.

Активный центр (Ац) – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило, находиться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата – субстратный участок (контактная площадка) и собственно каталитический центр .

Большинство субстратов образует, по меньшей мере, три связи с ферментом, благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента. Каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента.

У группы регуляторных ферментов есть аллостерические центры , которые находятся за пределами активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться “+” или “–“ модуляторы, регулирующие активность ферментов.

Различают ферменты простые, состоят только из аминокислот, и сложные, включают также низкомолекулярные органические соединения небелковой природы (коферменты) и (или) ионы металлов (кофакторы).

Коферменты – это органические вещества небелковой природы, принимающие участие в катализе в составе каталитического участка активного центра. В этом случае белковую составляющую называют апоферментом , а каталитически активную форму сложного белка – холоферментом . Таким образом: холофермент = апофермент + кофермент.

В качестве коферментов функционируют:

· нуклеотиды,

· коэнзим Q,

· Глутатион

· производные водорастворимых витаминов:

Кофермент, который присоединен к белковой части ковалентными связями называется простетической группой . Это, например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота. Простетическая группа не отделяется от белковой части. Кофермент, который присоединен к белковой части нековалентными связями называется косубстрат . Это, например, НАД + , НАДФ + . Косубстрат присоединяется к ферменту в момент реакции.

Кофакторы ферментов – это ионы металлов, необходимые для проявления каталитической активности многих ферментов. В качестве кофакторов выступают ионы калия, магния, кальция, цинка, меди, железа и т.д. Их роль разнообразна, они стабилизируют молекулы субстрата, активный центр фермента, его третичную и четвертичную структуру, обеспечивают связывание субстрата и катализ. Например, АТФ присоединяется к киназам только вместе с Mg 2+ .

Изоферменты – это множественные формы одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающие по физическим и химическим свойствам (сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, электрофоретической подвижности, разной чувствительности к ингибиторам и активаторам, оптимуму рН и термостабильности). Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована четным количеством субъединиц (2, 4, 6 и т.д.). Изоформы фермента образуются в результате различных комбинаций субъединиц.

В качестве примера можно рассмотреть лактатдегидрогеназу (ЛДГ), фермент, который катализирует обратимую реакцию:

НАДН 2 НАД +

пируват ← ЛДГ → лактат

ЛДГ существует в виде 5 изоформ, каждая из которых состоит из 4-х протомеров (субъединиц) 2 типов М (muscle) и Н (heart). Синтез протомеров М и Н типа кодируется двумя разными генетическими локусами. Изоферменты ЛДГ различаются на уровне четвертичной структуры: ЛДГ 1 (НННН), ЛДГ 2 (НННМ), ЛДГ 3 (ННММ), ЛДГ 4 (НМММ), ЛДГ 5 (ММММ).

Полипептидные цепи Н и М типа имеют одинаковую молекулярную массу, но в составе первых преобладают карбоновые аминокислоты, последних – диаминокислоты, поэтому они несут разный заряд и могут быть разделены методом электрофореза.

Кислородный обмен в тканях влияет на изоферментный состав ЛДГ. Где доминирует аэробный обмен, там преобладают ЛДГ 1 , ЛДГ 2 (миокард, надпочечники), где анаэробный обмен - ЛДГ 4 , ЛДГ 5 (скелетная мускулатура, печень). В процессе индивидуального развития организма в тканях происходит изменение содержания кислорода и изоформ ЛДГ. У зародыша преобладают ЛДГ 4 , ЛДГ 5 . После рождения в некоторых тканях происходит увеличение содержания ЛДГ 1 , ЛДГ 2 .

Существование изоформ повышает адаптационную возможность тканей, органов, организма в целом к меняющимся условиям. По изменению изоферментного состава оценивают метаболическое состояние органов и тканей.

Локализация и компартментализация ферментов в клетке и тканях .

Ферменты по локализации делят на 3 группы:

I – общие ферменты (универсальные)

II - органоспецифические

III - органеллоспецифические

Общие ферменты обнаруживаются практически во всех клетках, обеспечивают жизнедеятельность клетки, катализируя реакции биосинтеза белка и нуклеиновых кислот, образование биомембран и основных клеточных органелл, энергообмен. Общие ферменты разных тканей и органов, тем не менее, отличаются по активности.

Органоспецифичные ферменты свойственны только определенному органу или ткани. Например: Для печени – аргиназа. Для почек и костной ткани – щелочная фосфатаза. Для предстательной железы – КФ (кислая фосфатаза). Для поджелудочной железы – α-амилаза, липаза. Для миокарда – КФК (креатинфосфокиназа), ЛДГ, АсТ и т.д.

Внутри клеток ферменты также распределены неравномерно. Одни ферменты находятся в коллоидно-растворенном состоянии в цитозоле, другие вмонтированы в клеточных органеллах (структурированное состояние).

Органеллоспецифические ферменты . Разным органеллам присущ специфический набор ферментов, который определяет их функции.

Органеллоспецифические ферменты это маркеры внутриклеточных образований, органелл:

1) Клеточная мембрана: ЩФ (щелочная фосфатаза), АЦ (аденилатциклаза), К-Nа-АТФаза

2) Цитоплазма: ферменты гликолиза, пентозного цикла.

3) ЭПР: ферменты обеспечивающие гидроксилирование (микросомальное окисление).

4) Рибосомы: ферменты обеспечивающие синтез белка.

5) Лизосомы: содержат гидролитические ферменты, КФ (кислая фосфатаза).

6) Митохондрии: ферменты окислительного фосфорилирования, ЦТК (цитохромоксидаза, сукцинатдегидрогеназа), β-окисления жирных кислот.

7) Ядро клетки: ферменты обеспечивающие синтез РНК, ДНК (РНК-полимераза, НАД-синтетаза).

8) Ядрышко: ДНК-зависимая-РНК-полимераза

В результате в клетке образуются отсеки (компартменты), которые отличаются набором ферментов и метаболизмом (компартментализация метаболизма).

Среди ферментов выделяется немногочисленная группа регуляторных ферментов, которые способны отвечать на специфические регуляторные воздействия изменением активности. Эти ферменты имеются во всех органах и тканях и локализуются в начале или в местах разветвления метаболических путей.

Строгая локализация всех ферментов закодирована в генах.

Определение в плазме или сыворотке крови активности органо- органеллоспецифических ферментов широко используется в клинической диагностике.