Миоглобин свойства. Нормы концентрации миоглобина в крови – значение для здоровья. Дыхательные ферменты: гемоглобин и миоглобин

Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу - гем, довольно прочно связанную с белковой частью. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь.

1. Клеточная локализация и функция

Миоглобин содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода. В условиях интенсивной мышечной работы, когда парциальное давление кислорода в ткани падает, О 2 освобождается из комплекса с миоглобином и используется в митохондриях клеток для получения необходимой для работы мышц энергии.

2. Строение миоглобина

Миоглобин содержит небелковую часть (гем) и белковую часть (апомиоглобин).

· Гем - молекула, имеющая структуру циклического тетрапиррола, где 4 пиррольных кольца соединены метиленовыми мостиками и содержат 4 метальные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Эта органическая часть тема называется протопорфирином. Возможны 15 вариантов расположения боковых цепей, но в составе гемопротеинов присутствует только один изомер, называемый протопорфирин IX. В теме 4 атома азота пиррольных колец протопорфирина IX связаны четырьмя координационными связями с Fe 2+ , находящимся в центре молекулы (рис. 1-29).

· Апомиоглобин - белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последовательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 ?-спиралей. ?-Спирали обозначают латинскими буквами от А до Н, начиная с N-конца полипептидной цепи, и содержат от 7 до 23 аминокислот. Для обозначения индивидуальных аминокислот в первичной структуре апомиоглобина используют либо написание их порядкового номера от N-конца (например, Гис 64 , Фен 138), либо букву?-спирали и порядковый номер данной аминокислоты в этой спирали, начиная с N-конца (например, Гис F 8).

· Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свободного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис, располагающихся в активном центре.

3.Связывание гема с апомиоглобтом

Гем - специфический лиганд апомиоглобина, присоединяющийся к белковой части в углублении

Рис. 1-29. Строение тема, входящего в состав миоглобина и гемоглобина.

между двумя?-спиралями F и Е. Центр связывания с гемом образован преимущественно гидрофобными остатками аминокислот, окружающими гидрофобные пиррольные кольца тема. Две боковые группы пропионовых кислот, ионизированные при физиологических значениях рН, выступают на поверхности молекулы.

В активный центр апомиоглобина кроме гидрофобных аминокислот входят также 2 остатка Гис (Гис 64 и Гис 93 или Гис Е 7 и Гис F 8), играющие важную роль в функционировании белка. Они расположены по разные стороны от плоскости тема и входят в состав спиралей F и Е, между которыми располагается гем. Атом железа в теме может образовывать 6 координационных связей, 4 из которых удерживают Fe 2+ в центре протопорфирина IX (соединяя его с атомами азота пиррольных колец), а 5-я связь возникает между Fe 2+ и атомом азота имидазольного кольца Гис F 8 (рис. 1-30).

Гис Е 7 хотя и не связан с гемом, но необходим для правильной ориентации и присоединения другого лиганда - О 2 к миоглобину.

Аминокислотное окружение тема создаёт условия для довольно прочного, но обратимого связывания О 2 с Fe 2+ миоглобина. Гидрофобные остатки аминокислот, окружающие гем, препятствуют проникновению в центр связывания миоглобина воды и окислению Fe 2+ в Fe 3+ . Трёхвалентное железо в составе тема не способно присоединять О 2 .

Особые свойства молекулы гемоглобина, которые делают его столь эффективным переносчиком кислорода в крови, легче всего уяснить из сравнения миоглобина и гемоглобина в отношении их сродства к кислороду. На рис. 8-16 показаны кривые насыщения кислородом для гемоглобина и миоглобина, характеризующие степень насыщения этих белков кислородом (т.е. отношение числа участков молекулы, связывающих кислород, к общему числу участков, способных к такому связыванию) в зависимости от парциального давления газообразного кислорода, находящегося в равновесии с раствором белка.

Рис. 8-15. Фоток рафия нормальных эритроцитов человека, полученная при помощи сканирующего электронного микроскопа.

Прежде всего из графика ясно, что миоглобин имеет очень высокое сродство к кислороду: при парциальном давлении кислорода, равном всего лишь 1-2 мм рт. ст., он уже на 50% насыщен кислородом. Кроме того, мы видим, что кривая насыщения миоглобина кислородом имеет вид простой гиперболы, как и следует ожидать из закона действующих масс применительно к равновесной реакции:

При парциальном давлении кислорода, равном 20 мм рт. ст., миоглобин оказывается насыщенным кислородом более чем на 95%. В отличие от миоглобина гемоглобин характеризуется значительно более низким сродством к кислороду; кроме того, кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную, т.е. S-образную, форму (рис. 8-16). Это означает, что при связывании первой молекулы кислорода (нижняя часть S-образной кривой, соответствующая парциальным давлениям кислорода ниже 10 мм рт. ст.), гемоглобин имеет очень низкое сродство к кислороду, тогда как при связывании следующих молекул кислорода его сродство к ним становится намного выше, о чем свидетельствует крутая часть -образной кривой.

Рис. 8-16. Кривые насыщения кислородом для миог лобина и гемоглобина. Миоглобин обладает намного более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин. 50%-ное насыщение миоглобина кислородом достигается уже тогда, когда парциальное давление О, составляет всего 1 -2 мм рт. ст., тогда как для гемоглобина такое насыщение кислородом наступает лишь при парциальном давлении кислорода около 26 мм рт. ст. Обратите внимание, что в артериальной крови, вытекающей из легких (при парциальном давлении кислорода около 100 мм рт. ст.) оба белка - и миоглобин и гемоглобин - насыщены кислородом более чем на 95 %„ тогда как в покоящейся мыщце, где парциальное давление кислорода равно 40 мм рт. ст., гемоглобин насыщен кислородом лишь на 75%, а в работающей мышце при парциальном давлении кислорода всего около 10 мм рт. ст. только на 10%. Таким образом, гемоглобин очень эффективно отдает свой кислород в мышцах и других периферических тканях. Что же касается миоглобина, то при парциальном давлении кислорода, равном всего 10 мм рт. ст„ он все еще остается насыщенным кислородом почти на 90% и поэтому даже при столь низких парциальных давлениях кислорода отдает очень малую часть связанного с ним кислорода. Таким образом, сигмоидная кривая насыщения гемоглобина кислородом является результатом молекулярной адаптации гемоглобина к выполнению им транспортной функции в составе эритроцитов.

Фактически после связывания первой молекулы кислорода сродство повышается почти в 500 раз. Таким образом, четыре гемсодержащие полипептидные субъединицы гемоглобина различаются по степени их сродства к кислороду и зависят друг от друга в процессе его связывания.

Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повышается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержащими полипептидными субъединицами гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативностъ. Для положительной кооперативности характерны сигмоидные кривые связывания, подобные кривой насыщения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода миоглобином, содержащим одну гемогруппу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода; в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем. почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности.

Мы будем использовать термин лиганд для обозначения специфической молекулы, связывающейся с белком; это может быть, например, молекула кислорода, если речь идет о гемоглобине (слово «лиганд» происходит от латинского слова, которое переводится как «связывать», «присоединять» и буквально означает «то, что присоединяется»). Многие другие олигомерные белки тоже имеют по нескольку лиганд-связывающих центров и, подобно гемоглобину, проявляют положительную кооперативность. Однако есть олигомерные белки, проявляющие отрицательную кооперативность: в этом случае связывание одной молекулы лиганда уменьшает вероятность связывания других молекул лиганда.

Белки являются органическими веществами, полимерами, мономерами которых являются аминокислоты. Различные комбинации аминокислот образуют молекулы белков-полимеров. Они представляют собой длинную цепь, структурным звеном которой является повторяющаяся группа атомов в молекуле полимера. Чем больше молекула, тем прочнее полимер.

Миоглобин – это специфический белок, который находится в мышечной ткани (в клетках поперечно-полосатых мышц, в т. ч. в миокарде). Он входит в группу хромопротеинов. Миоглобин содержит гем (простетическая группа), связанный с белковой частью. Фрагмент молекулы белка содержит аминокислоты. Миоглобин является мономером, состоящим из одной цепи. В настоящее время известны следующие его структуры:

первичная структура — молекула мономера состоит из одной полипептидной цепи, построенной из аминокислотных остатков;
вторичная структура — почти 75% цепи имеет а-спиральную конформацию;
третичная структура — а-спираль свернута в компактную глобулу.

Впервые вторичная и третичная структуры миоглобина были определены в 1959 г. учеными Дж. Кендрью и М. Перутц. Для определения третичной структуры белка применялся метод рентгеновского анализа.

Миоглобин и гемоглобин имеют много общего. Оба белка выполняют одинаковую функцию — участвуют в транспорте кислорода. Миоглобин, также как и полимер гемоглобин, присоединяет кислород и создает его запасы в мышцах. Другая его функция: высвобождение кислорода для обеспечения клеток с целью получения энергии, необходимой для работы мышц.

Гемоглобин и миоглобин имеют отличия в структуре. Миоглобин — это мономер. Гемоглобин же является полимером и имеет четвертичную структуру. Существуют некоторые особенности строения и функций этих белков. Гемоглобин выполняет в организме дыхательную функцию и поддерживает постоянство рН крови. Строение полимера: глобин (простой белок) и 4 молекул гема. Миоглобин не способен транспортировать кислород от легких к периферическим тканям. В отличие от полимера в строении миоглобина участвует 1 полипептидная цепь, связанная с гемом. Он легче связывается с кислородом, но труднее его отдает.

Оба белка являются высокотоксичными в случае попадания в кровь в свободном состоянии. В норме миоглобин выводится из организма почками. Его молекулы очень крупные, они закупоривают канальцы почек, вызывая некроз (отмирание) тканей. Свободный миоглобин конкурирует с гемоглобином за связывание с кислородом, при этом он не выполняет свою функцию отдавания кислорода тканям. Это приводит к развитию гипоксии. Самоотравление организма является одной из причин летального исхода при краш-синдроме (синдроме длительного сдавления).

В практической медицине анализ на миоглобин — это один из биохимических маркеров инфаркта. Он является показателем повреждения мускулатуры сердца или мышц. Анализ на биохимию и определение мономера чаще всего делают при подозрении на инфаркт. Другое показание для анализа крови на биохимию — повреждения мышечной ткани. Уровень миоглобина в крови выше нормы – это признак повреждения мышц вследствие длительного сдавления, травмы. Содержание мономера в крови выше нормы свидетельствует о повреждениях почек, развития почечной недостаточности, также он появляется при недугах, характеризующихся поражением мышц.

Норма миоглобина

В норме концентрация миоглобина в крови составляет:

у мужчин – 19-92 мкг/л;
у женщин – 12-76 мкг/л.

Определение концентрации мономера в крови осуществляется с помощью радиоимунных методов, иммуноферментного анализа. Полученные результаты сравнивают с известной нормой. Превышение нормы концентрации белка в крови выявляется в следующих случаях:

инфаркт миокарда;
почечная недостаточность;
травмы;
судороги;
ожоги.

Пониженный уровень

Уровень миоглобина в крови ниже нормы является одним из проявлений следующих недугов:

ревматоидный артрит;
аутоиммунные нарушения;
полимиозит;
миастения.

Если методы биохимического анализа недостаточно чувствительны, то в крови здорового человека белок может не определяться, что является вариантом нормы.

Гемопротеины: миоглобин и гемоглобин

Гемопротеины – это сложные белки, содержащие в качестве простетической группы, окрашенный в красный цвет гем – циклический тетрапиррол или протопорфирин, состоящий из 4-х пиррольных колец, соединенных метеновыми мостиками (=СН–) с образованием плоской кольцевой сопряженной системы, т. е. ароматической. Гем в молекулах гемоглобина и миоглобина содержит 2 винильных, 4 метильных и 2 пропионатные боковые цепи. В центре плоского кольца гема находится атом железа в ферросостоянии (), который образует четыре координационнные связи с азотами пиррольных колец, ещё две координационные связи возникают в плоскости перпендикулярной плоскости гема: пятая предназначена для связывания с полипептидной цепью (через азот пиридина), а шестая – для связывания физиологического лиганда – кислорода.

Основные гемсодержащие белки

Гемопротеиды	Биологические функции
Гемоглобин (), Миоглобин ()	Акцепторы кислорода, способные обратимо связывать его. Миоглобин резервирует кислород, гемоглобин обеспечивает транспорт кислорода. Окисление в миоглобине и гемоглобине приводит к потере их биологической активности.
Цитохромы ( / )	В цитохромах происходит попеременное окисление и восстановление атома железа, определяющее функцию цитохромов – транспорт электронов.
Хлорофиллсодержащие белки ()	Фотосинтез у растений.
Каталаза ()	Фермент, катализирующий расщепление перекиси водорода:
Витамин , цианкобаламин. Содержит – металлопорфирин.	Близок по структуре гему, необходим для нормального кроветворения. Единственный витамин, содержащий в своем составе кобальт. Синтезируется исключительно микроорганизмами.
Триптофаноксигеназа (триптофанпирролаза), содержит .	Катализирует начальную стадию метаболических превращений незаменимой аминокислоты трипто- фана, приводящих к синтезу никотинамида, а затем и .

Миоглобин

Характеристика структуры

· Миоглобин содержится в красных мышцах, относится к классу сложных белков, гемопротеинам, содержит белковую часть (апомиоглобин) и небелковую часть, простетическую группу – гем. Миоглобин является глобулярным белком, представлен одной полипептидной цепью, состоящей из 153 аминокислотных остатков.

· Молекула миоглобина имеет высокую степень α- спирализации: почти 75% остатков образуют 8 правых α -спиралей, которые обозначают латинскими буквами, начиная от N-конца цепи: А, В, С, Д, Е, F, G, Н.

· Пространственная 3-х мерная структура миоглобина имеет вид глобулы, образованной из α- спиралей за счет петель и изгибов цепи в области неспирализованных участков белка. В изгибах цепи находятся 4 остатка пролина.

· Внутренняя часть глобулы миоглобина защищена от воды, т. к. содержит, в основном, неполярные гидрофобные радикалы аминокислот, за исключением 2-х остатков гистидина, располагающихся в активном центре, т. е. они пространственно сближены, но принадлежат различным спиралям – (проксимальный гистидин), (дистальный гистидин).

· Гем располагается в гидрофобном «кармане» между спиралями F и Е. Четыре связи атома железа с атомами пиррольных колец, пятое координа ционное положение атома железа занято атомом азота проксимального гистидина (Гис ) в полипептидной цепи. Шестое координационное положение атома железа связано с молекулой кислорода, вблизи располагается дистальный гистидин (Гис ), который не имеет связи с гемом, но обеспечивает угловой присоединение кислорода (121˚).

· Пространственная структура белковой глобулы вокруг гема обеспечивает прочное, но обратимое связывание с кислородом и устойчивость железа к окислению ( в ).

· Биологическая функция миоглобина: он не способен транспортировать кислород, но зато эффективно его запасает в красных мышцах. В условиях кислородного голодания, например, при сильной физической нагрузке кислород высвобождается из оксигенированного миоглобина и поступает в митохондрии мышечных клеток, где осуществляется синтез АТФ (окислительное фосфорилирование).

Для миоглобина кривая адсорбции кислорода имеет форму гиперболы. Даже при низком парциальном давлении кислород в работающей мышце (20 мм рт. ст.) степень насыщения миоглобина кислородом составляет ~ 80%. Только при снижении рО 2 до 5 мм рт. ст. (при кислородном голодании и тяжелой физической нагрузке) миоглобин легко отдает связанный кислород в митохондрии.

Гемоглобин

Отличие в структурах миоглобина и гемоглобина связано с тем, что гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая наделяет его дополнительными свойствами, отсутствующими у миоглобина. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами (от греческого «аллос» – другой), его функционирование регулируется компонентами внутренней среды (кислород; ; ; 2,3-ДФГ), что способствует выполнению гемоглобином его важнейших биологических функций.

Дезоксигемоглобин имеет жесткую, напряженную структуру, стабилизированную солевыми связями между субъединицами, т. е. Т-состояние (от англ. tense – напряжённый); центры связывания О 2 малодоступны, сродство к О 2 низкое.

В отличие от миоглобина, который имеет трехмерную структуру, гемоглобины, находящиеся в эритроцитах, представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых содержат различные типы субъединиц (α, β, γ ).

НbА – основной гемоглобин взрослого человека, олигомер, содержащий 2α цепи (по 141 аминокислотному остатку в каждой цепи) и 2β цепи (по 146 остатков, составляет ~ 98% от общего количества гемоглобина. Молекула гемоглобина имеет четыре гема, т. е. 4 центра связывания О 2 .

Функции гемоглобина:

· Транспорт О 2 из легких к периферическим тканям;

· Участие в транспорте СО 2 и протонов от периферических тканей в легкие для последуюшего выведения из организма;

· Буферное действие. Гемоглобиновая буферная система наиболее мощная из буферных систем крови, препятствует закислению среды в тканевых капиллярах и подщелачиванию в легких.

Сходство и отличие структур миоглобина и гемоглобина А (НbА)

Пространственные структуры (вторичная и третичная) отдельных цепей гемоглобина и миоглобина имеют поразительное сходство, несмотря на различия в аминокислотной последовательности в полипептидных цепях.

Сходным является и расположение гема в гидрофобном «кармане» внутри белковой глобулы, его соединение с белком, а также расположение атома относительно плоскости гема.

Итак, важнейшие акцепторы О 2 в организме человека – миоглобин и гемоглобин имеют сходную конформацию, которая, по-видимому, обеспечивает им возможность обратимо связывать О 2 и устойчивость к окислению.

Связывание О 2 сопровождается разрывом солевых связей между протомерами гемоглобина, что облегчает присоединение последующих молекул О 2 , т. к. центры связывания О 2 открываются. Т-форма гемоглобина переходит в R-форму (relaxed – релаксированная), т. е. структура оксигемоглобина становится мягкой, сродство к О 2 возрастает в 300 раз.

Сродство гемоглобинов к О 2 характеризуется величиной – значением парциального давления О 2 , при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Чем ниже Р50, тем выше сродство к О 2 . Благодаря уникальной структуре гемоглобин присоединяет О 2 в легких при его высоком насыщении кислородом (около 100%) и легко отдает О 2 в капиллярах тканей при более низком давлении О 2.

Миоглобин находится в саркоплазме в непосредственной близости к митохондриям и выполняет роль переносчика кислорода от гемоглобина к дыхательным ферментам, и резервуара для кислорода. Известно, что миоглобин обладает большим, чем гемоглобин сродством к кислороду и поэтому его много в мышцах ныряющих и диких животных, У человека из общего запаса кислорода (2450 мл) в виде оксимиоглобина запасено 14%. Тренировка мышц приводит к увеличению содержания миоглобина и улучшению их кислородного обеспечения.

Миоглобин является специфичным белком мышц и поэтому его появление в сыворотке крови указывает на повреждение мышечной ткани. Его определение в сыворотке крови является одним из самых ранних и точных методов выявления инфаркта миокарда, т. к. миоглобин при этом заболевании появляется в больших количествах в крови уже в первые два часа развития инфаркта.

Гемоглобин. Молекула Нb состоит из простого белка типа гистонов - глобина и четырех гемов. Глобин состоит из 4-х мономеров, двух α -цепей (по 141 остатку аминокислот в каждой из α-цепей и двух β-цепей (по 146 остатков аминокислот в каждой). Пространственные структуры миоглобина и гемоглобина поразительно сходны, хотя первичная структура α и β-цепей гемоглобина и цепь миоглобина имеет много различий. Молекулярная масса гемоглобина 70000 Д.

Видовая специфичность гемоглобинов обусловлена аминокислотным составом глобина. Так, глобин взрослого человека, не содержит изолейцина, а в глобине животных он присутствует. Гемы гемоглобинов всех животных имеют одинаковое строение. Составные части гемоглобина взаимно влияют друг на друга. Глобин превращает малорастворимый, химически инертный гем в высоко растворимый и активный, способный связывать кислород. Гемы же придают глобину устойчивость.

Порфин с заместителями у β-углеродов получил название порфирина. Отдельные порфирины отличаются друг от друга характером заместителей. Гем имеет следующие заместители: у С 1 , С 3 , С 5 , С 8 - метильные группы, у С 2 , С 4 - винильные радикалы, у С 6 , С 7 - остатки пропионовой кислоты. Порфирин с перечисленными заместителями получил название протопорфирина, который соединяясь с двухвалентным ионом железа (Fе 2+), образует гем. Железо присоединяется к атомам азота I и 3 колец нековалентными (координационными) связями, к атомам азота II и IV колец ковалентными связями Гем соединяется с полипептидной цепью двумя координационными связями иона железа, а полипептидная цепь за счет атомов азота имидазольных колец проксимальных гистидинов. Одна из этих связей существует постоянно, другая разрывается в момент присоединения к гемоглобину молекулы кислорода.

7. Дыхательные ферменты, понятие о строении, представители, значение.

Дыхательные ферменты бывают флавопротеиды, содержащие витамин В 2 , и гемсодержащие - цитохромы, каталазы, пероксидазы. Они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, необходимы для обеспечения энергией различных процессы.

8.Фосфопротеиды, общая характеристика, свойства, представители.

Фосфопротеиды - это сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы - фосфорной кислоты. Фосфорные кислоты сложноэфирной связью присоединяются к оксиаминокислотам, таким как серин, треонин, тирозин, образуя моно-, ди- и трифосфорные эфиры. Фосфопротеиды, в основном, полноценные белки, кислые. Имеют большое значение как источники незаменимых аминокислот и фосфорной кислоты. Поэтому фосфопротеиды необходимы для роста (для построения скелета, белков нового организма), они используются для синтеза фосфолипидов, а последние, в свою очередь, необходимы для построения клеточных и субклеточных мембран. Фосфопротеиды являются источниками фосфорной кислоты для реакций фосфорилирования и дефосфорилирования, а эти реакции лежат в основе активирования или ингибирования ферментов. Служат источником фосфорной кислоты для построения АМФ и других нуклеозидмонофосфатов, из которых образуются ди- и трифосфорные производные - источники энергии. Фосфопротеиды используются для синтеза нуклеиновых кислот.

Представители: казеиноген (содержат примерно 1% фосфора) молока, фосвитин и вителлин желтка яиц, ихтуллин икры рыб. В остальных представителях фосфопротеидов содержание фосфора достигает 10%. Все эти белки не свертываются при кипячении, не растворимы в воде, полноценные.

9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.

Металлопротеиды - сложные белки, в составе которых имеются металлы, которые присоединяются непосредственно к аминокислотам, что и отличает их от хромопротеидов, в которых металл включен в органическое вещество, в частности, в гем. Связь между аминокислотой и металлом бывает прочная и рыхлая в зависимости от роли, которую выполняют эти белки. Различают железосодержащие, медьсодержащие, цинксодержащие и другие металлопротеиды. Они в основном выполняют транспортную и депонирующую роль. Входят в состав некоторых ферментов, витаминов.

Представители: к железосодержащим белкам относят трансферрин, ферритин, гемосидерин . Трансферрин содержит 0,13% 3 + -валентного железа, выполняет транспортную роль. В составе ферритина 20% железа, это депонируемая форма железа, сохраняется в печени и селезенке. Гемосидерин кроме железа содержит в своей молекуле нуклеотиды, углеводы. Роль неизвестна. Депонируется в клетках соединительной ткани.

10. Липопротеиды - структурные, транспортные, строение

Липопротеиды – это липид-белковые комплексы, в составе содержатся различные виды липидов. По функции делятся на структурные, которые находятся в мембранах и сывороточные (транспортные). Транспортные ЛП делятся на три вида: липопротеиды очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и липопротеиды высокой плотности (ЛПВП). Образуются они в печени и, как видно из названия, переносят нерастворимые липиды.

Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля

1. Написать фрагмент молекулы:

а) гиалуроновой кислоты;

б) хондроитин серной кислоты;

в) гепарина, его применение в медицине.

2. Написать гем: а) гемоглобина; б)миоглобина

3.В чем сходство и отличие в строении НЬ и Mgb?

4.У больного склонность к тромбообразованию. Какой представитель гликозамингликанов можно использовать для лечения и профилактики тромбозов?

Занятие: «НУКЛЕОПРОТЕИДЫ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ, ДНК, РНК, ВИДЫ, СТРОЕНИЕ, СТРУКТУРЫ, ЗНАЧЕНИЕ».

Вопросы и ответы для самоподготовки:

1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.

Нуклеопротеиды - белки, обладающие слабокислыми свойствами, обусловленными большим содержанием в молекулах остатков фосфорной кислоты. Нуклеопротеиды растворимы в воде и растворах щелочей. Молекулярная масса нуклеопротеидов достигает миллионов или даже миллиардов дальтон. Молекула нуклеопротеидов состоит

из простых белков и простетической группы, называемой нуклеиновой кислотой. Нуклеопротеиды играют в живых организмах важную роль: они принимают непосредственное участие в синтезе всех белков клеток и тканей, обуславливают специфичность их строения и свойств, передают наследственные свойства при размножении организмов и делении клеток.

В зависимости от того, какая нуклеиновая кислота входит в состав нуклеопротеида, различают дезоксирибонуклеопротеид (ДНП) и рибонуклеопротеид (РНП).

Белковый компонент нуклеопротеидов неоднороден и состоит из большого числа молекул простого белка типа кислых альбуминов и глобулинов у всех живых организмов и белков типа гистонов у высших животных или протаминов у рыб и морских животных. Гистоны имеют важное значение в защите ДНК, в поддержании структуры хромосом, в регуляции экспрессии генов (в частности, они являются фактором репрессии транскрипции ДНК). Негистоновые белки, входящие в состав, как правило, обладают свойствами ферментов.