Гидрофильные аминокислоты список. Классификация и строение аминокислот. VII. По характеру катаболизма у животных

1) Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы и ароматические кольца. К гидрофобным аминокислотам относятся ала, вал, лей, иле, фен, три, мет.

2) Гидрофильные (полярные) незаряженные аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки (-ОН, -SH, -NH2). Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них. К полярным незаряженным относятся гли, сер, тре, тир, цис, глн, асн.

3) Полярные отрицательно заряженные аминокислоты. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. В нейтральной среде асп и глу приобретают отрицательный заряд.

4) Полярные положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную аминогруппу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале. В нейтральной среде лиз, арг и гαис приобретают положительный заряд.

II. Биологическая классификация.

1) Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис).

2) Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин).

Строение аминокислот . Все аминокислоты являются α-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к α-углеродному атому. Аминокислоты содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH2. В белке ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот. Аминокислоты амфотерные соединения. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом.

Физико-химические свойства белков .

Выделение и очистка: электрофоретическое разделение, гель-фильтрация и др. Молекулярная масса белков, амфотерность, растворимость (гидратация, высаливание). Денатурация белков, ее обратимость.

Молекулярная масса . Белки - высокомолекулярные органические азотсодержащие полимеры, построенные из аминокислот. Молекулярная масса белков зависит от количества аминокислот в каждой субъединице.

Буферные свойства. Белки - амфотерные полиэлектролиты, т.е. они сочетают в себе кислые и основные свойства. В зависимости от этого белки могут быть кислыми и основными.

Факторы стабилизации белка в растворе . ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА - это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы. Поверхность большинства белковых молекул заряжена отрицательно, и диполи молекул воды притягиваются к ней своими положительно заряженными полюсами.

Факторы, снижающие растворимость белков . Значение рН, при котором белок становится электронейтральным, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Для основных белков ИЭТ находится в щелочной среде, для кислых - в кислой среде. Денатурация - это последовательное нарушение четвертичной, третичной, вторичной структур белка, сопровождающееся потерей биологических свойств. Денатурированный белок выпадает в осадок. Осадить белок можно, изменяя рН среды (ИЭТ), либо высаливанием, либо действуя каким-либо фактором денатурации. Физические факторы: 1. Высокие температуры.

Часть белков подвергается денатурации уже при 40-50 2. Ультрафиолетовое облучение 3. Рентгеновское и радиоактивное облучение 4. Ультразвук 5. Механическое воздействие (например, вибрация). Химические факторы: 1. Концентрированные кислоты и щелочи. 2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4). 3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон) 4. Нейтральные соли щелочных и щелочноземельных металлов (NaCl, (NH4)2SO4)

Структурная организация белковых молекул.

Первичная, вторичная, третичная структуры. Связи, участвующие в стабилизации структур. Зависимость биологических свойств белков от вторичной и третичной структуры. Четвертичная структура белков. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры (изменение конформации протомеров).

Существует четыре уровня пространственной организации белка: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белковых молекул. Первичная структура белка - последовательность аминокислот в полипептидной цепи (ППЦ). Пептидная связь формируется только за счет альфа-аминогруппы и альфа-карбоксильной группы аминокислот. Вторичная структура - это пространственная организация стержня полипептидной цепи в виде α-спирали или β-складчатой структуры. В α-спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. Фиксируется α-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка.

β-Складчатая структура удерживается также водородными связями между С=О и NH-группами. Третичная структура - особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных и складчатых участков полипептидной цепи. В формировании третичной структуры участвуют прочные дисульфидные связи и все слабые типы связей (ионные, водородные, гидрофобные, Ван-дер-ваальсовые взаимодействия). Четвертичная структура - трехмерная организация в пространстве нескольких полипептидных цепей. Каждая цепь называется субъединицей (или протомером). Поэтому белки, обладающие четвертичной структурой, называют олигомерными белками.

4. Простые и сложные белки, их классификация.

Характер связей простетических групп с белком. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям с лигандом.

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Классификация сложных белков:

Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты),

Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы),

Липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

Активный центр белковой молекулы . При функционировании белков может происходить их связывание с лигандами - низкомолекулярными веществами. Лиганд присоединяется к определенному участку в белковой молекуле - активному центру. Активный центр формируется на третичном и четвертичном уровнях организации белковой молекулы и образуется благодаря притяжению боковых радикалов определенных аминокислот (между -ОН группами сер формируются водородные связи, ароматические радикалы связаны гидрофобными взаимодействиями, -СООН и -NH2 - ионными связями).

Углеводсодержащие белки: гликопротеины, протеогликаны.

Основные углеводы организма человека: моносахариды, дисахариды, гликоген, гетерополисахариды, их структура и функции.

Углеводсодержащие белки (гликопротеины и протеогликаны). Простетическая группа гликопротеинов может быть представлена моносахаридами (глюкозой, галактозой, маннозой, фруктозой, 6-дезоксигалактозой), их аминами и ацетилированными производными аминосахаров (ацетилглюкоза, ацетилгалактоза. На долю углеводов в молекулах гликопротеинов приходится до 35%. Гликопротеины преимущественно глобулярные белки. Углеводный компонент протеогликанов может быть представлен несколькими цепями гетерополисахаридов.

Биологические функции гликопротеинов:

1. транспортная (белки крови глобулины транспортируют ионы железа, меди, стероидные гормоны);

2. защитная : фибриноген осуществляет свертывание крови; б. иммуноглобулины обеспечивают иммунную защиту;

3. рецепторная (на поверхности клеточной мембраны расположены рецепторы, которые обеспечивают специфическое взаимодействие).

4. ферментативная (холинэстераза, рибонуклеаза);

5. гормональная (гормоны передней доли гипофиза - гонадотропин, тиреотропин).

Биологические функции протеогликанов: гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты, кератинсульфат выполняют структурную, связующую, поверхностно-механическую функции.

Липопротеины тканей человека. Классификация липидов.

Основные представители : триацилглицерины, фосфолипиды, гликолипиды, холестериды. Их структура и функции. Незаменимые жирные кислоты и их производные. Состав, строение и функции липопротеинов крови.

Нуклеопротеины.

Особенности белковой части. История открытия и изучения нуклеиновых кислот. Структура и функции нуклеиновых кислот. Первичная и вторичная структура ДНК и РНК. Виды РНК. Строение хромосом.

Нуклеопротеины - сложные белки, в состав которых входит белок (протамин или гистон), небелковая часть представлена нуклеиновыми кислотами (НК): дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и рибонуклеиновой кислотой (РНК). Протамины и гистоны - белки с резко выраженными основными свойствами, т.к. они содержат более 30% арг и лиз.

Нуклеиновые кислоты (НК) - это длинные полимерные цепи, состоящие из многих тысяч мономерных единиц, которые соединяются между собой 3`,5`- фосфоди-эфирными связями. Мономером НК является мононуклеотид, который состоит из азотистого основания, пентозы и остатка фосфорной кислоты. Азотистые основания бывают пуриновые (А и Г) и пиримидиновые (Ц, У, Т). В качестве пентозы выступает β- Д- рибоза или β -Д- дезоксирибоза. Азотистое основание соединено с пентозой N-гликозидной связью. Пентоза и фосфат связаны друг с другом сложноэфирной связью между -ОН группой, расположенной у С5’-атома пентозы, и фосфатом.

Виды нуклеиновых кислот:

1. ДНК содержит А, Г, Т и Ц, дезоксирибозу и фосфорную кислоту. ДНК находится в ядре клетки и составляет основу сложного белка хроматина.

2. РНК содержит А, Г, У и Ц, рибозу и фосфорную кислоту.

Различают 3 вида РНК:

а) м-РНК (информационная или матричная) - копия участка ДНК, содержит информацию о структуре белка;

б) р-РНК образует скелет рибосомы в цитоплазме, выполняет важную роль при сборке белка на рибосоме в процессе трансляции;

в) т-РНК участвует в активации и транспорте АК к рибосоме, локализована в цитоплазме. НК имеют первичную, вторичную и третичную структуры.

Первичная структура НК одинакова для всех видов - линейная полинуклеотидная цепь, в которой мононуклеотиды связаны 3’, 5’-фосфодиэфирными связями. Каждая полинуклеотидная цепь имеет 3’ и 5’ , эти концы заряжены отрицательно.

Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль. ДНК состоит из 2-х цепей, закрученных в спираль вправо вокруг оси. Виток спирали = 10 нуклеотидов, что составляет в длину 3,4 нм. Обе спирали антипараллельны.

Третичная структура ДНК - это результат дополнительного скручивания в пространстве молекулы ДНК. Это происходит при взаимодействии ДНК с белком. При взаимодействии с октамером гистона двойная спираль накручивается на октамер, т.е. превращается в суперспираль.

Вторичная структура РНК - полинуклеотидная нить, изогнутая в пространстве. Эта изогнутость обусловлена образованием водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями. У т-РНК вторичная структура представлена «клеверным листом», в котором различаю комплементарные и некомплементарные участки. Вторичная структура р-РНК - спираль одиночной изогнутой РНК, а третичная - скелет рибосомы. Поступая из ядра в ЦЗ, м-РНК образует со специфическими белками - информомерами комплексы (третичная структура м-РНК ) и называются информосомами.

Хромопротеины, их классификация. Флавопротеины, их структура и функции.

Гемопротеины , структура, представители: гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы. Функции гемопротеинов.

Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. Примеры: казеин и казеиноген молока, творога, молочных продуктов, вителлин яичного желтка, овальбумин яичного белка, ихтуллин икры рыб. Фосфопротеинами богаты клетки ЦНС.

Фосфопротеины обладают многообразными функциями:

1. Питательная функция. Фосфопротеины молочных продуктов легко перевариваются, усваиваются и являются источником незаменимых аминокислот и фосфора для синтеза белков тканей ребенка.

2. Фосфорная кислота необходима для полноценного формирования нервной и костной тканей ребенка.

3. Фосфорная кислота участвует в синтезе фосфолипидов, фосфопротеинов, нуклеотидов, нуклеиновых кислот.

4. Фосфорная кислота осуществляет регуляцию активности ферментов путем фосфорилирования при участии ферментов протеинкиназ. Фосфат присоединяется к - ОН группе серина или треонина сложноэфирными связями: Хромопротеины - сложные белки с окрашенной небелковой частью. К ним относятся флавопротеины (желтые) и гемопротеины (красные). Флавопротеины в качестве простетической группы содержат производные витамина В2 - флавины: флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН). Они являются небелковой частью ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции.

Гемопротеины в качестве небелковой группы содержат гем - железопорфириновый комплекс.

Гемопротеины подразделяют на два класса:

1. ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы;

2. неферменты: гемоглобин и миоглобин.

Ферменты каталаза и пероксидаза разрушают перекись водорода, цитохромы являются переносчиками электронов в цепи переноса электронов. Неферменты. Гемоглобин транспортирует кислород (от легким к тканям) и углекислый газ (от тканей к легким); миоглобин - депо кислорода в работающей мышце. Гемоглобин - тетрамер, т.к. состоит из 4-х субъединиц: глобин в этом тетрамере представлен 4-мя полипептидными цепями 2-х разновидностей: 2 α и 2 β цепи. Каждая субъединица связана с гемом. Физиологические типы гемоглобина: 1. HbP - примитивный гемоглобин формируется у зародыша. 2. HbF - фетальный гемоглобин - гемоглобин плода. Замена HbP на HbF происходит к 3-х месячному возрасту человека.

Ферменты, история открытия и изучения ферментов, особенности ферментативного катализа.

Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата.

Ферменты - биологические катализаторы белковой природы, образуемые живой клеткой, действующие с высокой активностью и специфичностью.

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:

ферменты катализируют энергетически возможные реакции;
энергия химической системы остаётся постоянной;
в ходе катализа направление реакции не изменяется;
ферменты не расходуются в процессе реакции.

Отличия ферментов от небиологических катализаторов заключаются в том, что:

скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами;
ферменты обладают высокой специфичностью;
ферментативная реакция проходит в клетке, т.е. при температуре 37 °С, постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении рН;
скорость ферментативной реакции может регулироваться.

Современная классификация ферментов основана на природе катализируемых ими химических превращений. В основу классификации берется тип реакции, катализируемой ферментом.

Фе рменты разделяют на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции

2. Трансферазы - перенос групп

3. Гидролазы - гидролиз

4. Лиазы - негидролитическое расщепление субстрата

5. Изомеразы - изомеризация

6. Лигазы (синтетазы) - синтез с использованием энергии (АТФ)

Номенклатура ферментов.

1. Тривиальное название (пепсин, трипсин).

2. Название фермента может складываться из названия субстрата с прибавлением окончания «аза»

(аргиназа гидролизует аминокислоту аргинин).

3. Добавление окончания «аза» к названию катализируемой реакции (гидролаза катализирует

гидролиз, дегидрогеназа - дегидрирование органической молекулы, т.е. отнятие протонов и электронов от субстрата).

4. Рациональное название - название субстратов и характер катализируемых реакций (АТФ + гексоза гексозо-6-фосфат + АДФ. Фермент: АТФ: D-гексоза-6-фосфотрансфераза).

5. Индексирование ферментов (каждому ферменту присваиваются 4 индекса или порядковых номера): 1.1.1.1 - АДГ, 1.1.1.27 - ЛДГ.

Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды. Для каждого фермента существует значение рН, при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонение от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной активности. Влияние рН на активность ферментов связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков данного белка, обеспечивающих оптимальную конформацию активного центра фермента. При изменении рН от оптимальных значений происходит изменение ионизации функциональных групп молекулы белка.

Например, при закислении среды происходит протонирование свободных аминогрупп (NH 3 +), а при защелачивании происходит отщепление протона от карбоксильных групп (СОО -). Это приводит к изменению конформации молекулы фермента и конформации активного центра; следовательно, нарушается присоединение субстрата, кофакторов и коферментов к активному центру. Ферменты, работающие в кислых условиях среды (например, пепсин в желудке или лизосомальные ферменты), эволюционно приобретают конформацию, обеспечивающую работу фермента при кислых значениях рН. Однако большая часть ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к нейтральному , совпадающий с физиологическим значением рН.

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры среды. Повышение температуры до определённых пределов оказывает влияние на скорость ферментативной реакции, подобно влиянию температуры на любую химическую реакцию. С повышением температуры ускоряется движение молекул, что приводит к повышению вероятности взаимодействия реагирующих веществ. Кроме того, температура может повышать энергию реагирующих молекул, что также приводит к ускорению реакции.

Однако скорость химической реакции, катализируемая ферментами, имеет свой температурный оптимум, превышение которого сопровождается понижением ферментативной активности, возникающим из-за термической денатурации белковой молекулы. Для большинства ферментов человека оптимальна температура 37-38 °С. Специфичность - очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра (стерическое совпадение). За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности:

Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу, лактаза - лактозу, мальтаза - мальтозу, уреаза - мочевину, аргиназа - аргинин и т.д. Относительная специфичность - это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол, этанол и др.).

Стереохимическая специфичность - это способность фермента действовать только на один стереоизомер.

Например : 1) α, β-изомерия: α - амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только α-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет β-глюкозидные связи клетчатки. Международной единицей (МЕ) активности ферментов является количество фермента, способного превратить 1 мкмоль субстрата в продукты реакции за 1 мин при 25 °С и оптимуме рН. Катал соответствует количеству катализатора, способного превращать 1 моль субстрата в продукт за 1 сек при 25 °С и оптимуме рН. Удельная активность фермента - число единиц ферментативной активности фермента в расчете на 1 мг белка. Молярная активность - это отношение числа единиц ферментативной активности каталов или МЕ к числу молей фермента.

Строение ферментов. Структура и функции активного центра.

Механизм действия ферментов. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты, их участие в работе ферментов. Активаторы ферментов: механизм действия. Ингибиторы ферментативных реакций: конкурентные, неконкурентные, необратимые. Лекарственные препараты - ингибиторы ферментов (примеры).

По строению ферменты могут быть:

1. однокомпонентные (простые белки),

2. двухкомпонентные (сложные белки).

К ферментам - простым белкам - относятся пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин). К ферментам - сложным белкам - можно отнести ферменты, катализирующие окислительно - восстановительные реакции. Для каталитической активности двухкомпонентных ферментов необходим дополнительный химический компонент, который называется кофактор , их могут играть как неорганические вещества (ионы железа, магния, цинка, меди и др .), так и органические вещества - коферменты (например, активные формы витаминов ).

Для работы ряда ферментов необходимы и кофермент, и ионы металлов (кофактор). Коферменты - низкомолекулярные органические вещества небелковой природы, связанные с белковой частью фермента временно и непрочно. В случае, когда небелковая часть фермента (кофермент) связана с белковой прочно и постоянно, то такую небелковую часть называют простетической группой . Белковая часть сложного белка-фермента называют апоферментом. Вместе апофермент и кофактор образуют холофермент .

В процессе ферментативного катализа, принимает участие не вся белковая молекула, а лишь определенный участок - активный центр фермента. Активный центр ферментов представляет часть молекулы фермента, к которой присоединяется субстрат и от которой зависят каталитические свойства молекулы фермента. В активном центре фермента выделяют «контактный» участок - участок, притягивающий и удерживающий субстрат на ферменте благодаря своим функциональным группам и «каталитический» участок , функциональные группы которого непосредственно участвуют в каталитической реакции. У некоторых ферментов, кроме активного центра, имеется еще «другой» центр - аллостерический.

С аллостерическим центром взаимодействуют различные вещества (эффекторы), чаще всего различные метаболиты. Соединение этих веществ с аллостерическим центром приводит к изменению конформации фермента (третичной и четвертичной структуры). Активный центр в молекуле фермента либо создается, либо он нарушается. В первом случае реакция ускоряется, во втором случае тормозится. Поэтому аллостерический центр называют регуляторным центром фермента. Ферменты, имеющие в своей структуре аллостерический центр, называются регуляторными или аллостерическими . В основу теории механизма действия ферментов положено образование фермент-субстратного комплекса.

Механизм действия фермента:

1. образование фермент-субстратного комплекса, субстрат прикрепляется к активному центру фермента.

2. на второй стадии ферментативного процесса, которая протекает медленно, происходят электронные перестройки в фермент-субстратном комплексе.

Фермент (En) и субстрат (S) начинают сближаться, чтобы вступить в максимальный контакт и образовать единый фермент-субстратный комплекс. Продолжительность второй стадии зависит от энергии активации субстрата или энергетического барьера данной химической реакции. Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул 1 моля S в активированное состояние при данной температуре. Для каждой химической реакции существует свой энергетический барьер. Благодаря образованию фермент-субстратного комплекса снижается энергия активации субстрата, реакция начинает протекать на более низком энергетическом уровне. Поэтому вторая стадия процесса лимитирует скорость всего катализа.

3. на третьей стадии происходит сама химическая реакция с образованием продуктов реакции. Третья стадия процесса непродолжительна. В результате реакции субстрат превращается в продукт реакции; фермент-субстратный комплекс распадается и фермент выходит неизмененным из ферментативной реакции. Таким образом, фермент дает возможность за счет образования фермент-субстратного комплекса проходить химической реакции обходным путем на более низком энергетическом уровне.

Кофактор - небелковое вещество, которое обязательно должно присутствовать в организме в небольших количествах, чтобы соответствующие ферменты смогли выполнить свои функции. В состав кофактора входят коферменты и ионы металлов (например, ионы натрия и калия).

Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причем каждый фермент выполняет специфическую функцию, связанную с присущей ему глобулярной структурой. Однако активность многих ферментов зависит от небелковых соединений, называемых кофакторами. Молекулярный комплекс белковой части (апофермента) и кофактора называется холоферментом.

Роль кофактора могут выполнять ионы металлов (Zn 2+ , Mg 2+ , Mn 2+ , Fe 2+ , Cu 2+ , K + , Na +) или сложные органические соединения. Органические кофакторы обычно называют коферментами, некоторые из них являются производными витаминов. Тип связи между ферментом и коферментом может быть различным. Иногда они существуют отдельно и связываются друг с другом во время протекания реакции. В других случаях кофактор и фермент связаны постоянно и иногда прочными ковалентными связями. В последнем случае небелковая часть фермента называется простетической группой.

Роль кофактора в основном сводится к следующему:

изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом;
непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

Активаторами могут быть:

1) кофакторы, т.к. они важные участники ферментативного процесса. Например, металлы, входящие в состав каталитического центра фермента: амилаза слюны активна в присутствии ионов Са, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) - Zn, аргиназа - Mn, пептидаза - Mg и коферменты: витамин С, производные различных витаминов (НАД, НАДФ, ФМН, ФАД, КоАSH и др.). Они обеспечивают связывание активного центра фермента с субстратом.

2) анионы также могут оказывать активирующее влияние на активность фермента, например, анионы

Сl - активируют слюнную амилазу;

3) активаторами могут служить также вещества, создающие оптимальное значение рН среды для проявления ферментативной активности, например, НСl для создания оптимальной среды желудочного содержимого для активации пепсиногена в пепсин;

4) активаторами являются также вещества, переводящие проферменты в активный фермент, например, энтерокиназа кишечного сока активирует превращение трипсиногена в трипсин;

5) активаторами могут быть разнообразные метаболиты, которые связываются с аллостерическим центром фермента и способствуют формированию активного центра фермента.

Ингибиторы - это вещества, которые тормозят активность ферментов. Различают два основных типа ингибирования: необратимое и обратимое. При необратимом ингибировании - ингибитор прочно (необратимо) связывается с активным центром фермента ковалентными связями, изменяет конформацию фермента. Таким образом, могут действовать на ферменты соли тяжелых металлов (ртути, свинца, кадмия и др.). Обратимое ингибирование - это такой тип ингибирования, когда активность ферментов может восстанавливаться. Обратимое ингибирование бывает 2-х типов: конкурентное и неконкурентное. При конкурентном ингибировании обычно субстрат и ингибитор очень похож по химическому строению.

При этом виде ингибирования субстрат (S) и ингибитор (I) одинаково могут связываться с активным центром фермента. Они конкурируют друг с другом за место в активном центре фермента. Классический пример, конкурентного ингибирование - торможение действия сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой . Неконкурентные ингибиторы связываются с аллостерическим центром фермента.

Вследствие этого происходят изменения конформации аллостерического центра, которые приводят к деформации каталитического центра фермента и снижению ферментативной активности. Часто аллостерическими неконкурентными ингибиторами выступают продукты метаболизма. Лекарственные свойства ингибиторов ферментов (Контрикал, Трасилол, Аминокапроновая кислота, Памба). Контрикал (апротинин) применяют для лечения острого панкреатита и обострения хронического панкреатита, острого панкреонекроза, острых кровотечений.

Регуляция действия ферментов. Аллостерический центр, аллостерические ингибиторы и активаторы (примеры). Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования (примеры). Виды гормональной регуляции активности ферментов.

Различия ферментов состава органов и тканей.

Органоспецифические ферменты, изоферменты (на примере ЛДГ, МДГ и др.). Изменения активности ферментов при патологии. Энзимопатии, энзимодиагностика и энзимотерапия.

Изоферменты — это различные по аминокислотной последовательности изоформы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах.

Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. Примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы.

Энзимопатии - заболевания, вызванные нарушением синтеза ферментов:

а) в полном или частичном отсутствии ферментативной активности;

б) в чрезмерном усилении ферментативной активности;

в) в продукции патологических ферментов, которые не встречаются у здорового человека.

Различают наследственные и приобретенные энзимопатии. Наследственные энзимопатии связаны с нарушением в генетическом аппарате клетки, приводящим к отсутствию синтеза определенных ферментов.

К наследственным заболеваниям относятся энзимопатии, связанные с нарушением превращения аминокислот:

1. Фенилкетонурия - наследственное нарушение синтеза фермента фенилаланингидроксилазы, при участии которого происходит превращение фенилаланина в тирозин. При этой патологии происходит увеличение концентрации в крови фенилаланина. При этом заболевании у детей необходимо исключить из рациона фенилаланин.

2. Альбинизм - заболевание, связанное с генетическим дефектом фермента тирозиназы. При потере меланоцитами способности синтезировать этот фермент (окисляет тирозин в ДОФА и ДОФА-хинон) в коже, волосах и сетчатке глаза не образуется меланин.

Приобретенные энзимопатии , т.е. нарушение синтеза ферментов, могут возникать в результате:

1. длительного применения лекарств (антибиотиков, сульфаниламидов);

2. перенесенных инфекционных заболеваний;

3. вследствие авитаминозов;

4. злокачественных опухолей.

Энзимодиагностика определение активности ферментов для диагностики заболеваний. Ферменты плазмы крови делят на 3 группы: секреторные, индикаторные и экскреторные. Индикаторные - клеточные ферменты. При заболеваниях, сопровождающихся повреждением клеточных мембран, эти ферменты в большом количестве появляются в крови, свидетельствуя о патологии в определенных тканях. Например, активность амилазы в крови и моче увеличивается при острых панкреатитах.

Для энзимодиагностики проводят определение изоферментов. При патологических состояниях выход фермента в кровь может усилиться в связи с изменением состояния мембраны клетки. Исследование активности ферментов крови и других биологических жидкостях широко применяется с целью диагностики заболеваний. Например, диастаза мочи и амилаза крови при панкреатитах (повышение активности), понижение активности амилазы - при хроническом панкреатите.

Энзимотерапия - применение ферментов в качестве лекарственных препаратов. Например, смесь ферментативных препаратов пепсина, трипсина, амилазы (панкреатин, фестал) используют при заболеваниях ЖКТ с пониженной секрецией, трипсин и химотрипсин - используются в хирургическойпрактике при гнойных заболеваниях для гидролиза бактериальных белков.

Энзимопатия у детей и важность их биохимической диагностики (на примере нарушения азотистого и углеводного обмена).

Наиболее распространённый вариант энзимопатий, приводящий к развитию гемолитической анемии - недостаточность глюкозо6фосфат дегидрогеназы. Рассмотрим причины энзимопатий у детей. Заболевание широко распространено среди афроамериканцев (630%), меньше - среди татар (3,3%), народностей Дагестана (511,3%); в русской популяции выявляют редко (0,4%). Частный случай недостаточности глюкозо6фосфат дегидрогеназы - фавизм. Гемолиз развивается при употреблении в пищу конских бобов, фасоли, гороха, вдыхании нафталиновой пыли.

Причины энзимопатий у детей Наследование недостаточности глюкозо6фосфат дегидрогеназы (N), в силу чего чаще болеют мужчины. В мире насчитывают около 400 млн носителей этого патологического гена. Заболевание развивается, как правило, после приёма определённых лекарственных средств [производные нитрофурана, хинин, изониазид, фтивазид, аминосалициловая кислота (натрия парааминосалицилат), налидиксовая кислота, сульфаниламиды и др.] или на фоне инфекции.

Энзимопатии у детей - признаки.

Заболевание проявляется бурным развитием гемолиза при употреблении перечисленных выше веществ или инфекциях (особенно при пневмониях, брюшном тифе, гепатите). Недостаточность глкжозо6фосфат дегидрогеназы может быть причиной желтухи новорождённых. В анализе крови выявляют ретикулоцитоз, повышение уровня прямого и непрямого билирубина, ЛДГ, щелочной фосфатазы.

Морфология эритроцитов и эритроцитарные индексы не изменены. Диагноз устанавливают на основании результатов определения активности фермента.

Энзимопатии у детей - лечение.

Вне криза лечение не проводят. При лихорадке применяют физические методы охлаждения. При хроническом гемолизе назначают фолиевую кислоту 1 мт/сут по 3 нед каждые 3 мес. При кризе отменяют все лекарственные средства, проводят инфузионную терапию на фоне дегидратации.

Витамины, классификация витаминов (по растворимость и функциональная). История открытия и изучения витаминов.

Витамины - низкомолекулярные органические соединения различной химической природы и различного строения, синтезируемые главным образом растениями, частично - микроорганизмами.

Для человека витамины - незаменимые пищевые факторы. Витамины участвуют во множестве биохимических реакций, выполняя каталитическую функцию в составе активных центров большого количества разнообразных ферментов либо выступая информационными регуляторными посредниками, выполняя сигнальные функции экзогенных прогормонов и гормонов. По химическому строению и физико-химическим свойствам (в частности, по растворимости) витамины делят на 2 группы.

Водорастворимые:

Витамин В 1 (тиамин);
Витамин В 2 (рибофлавин);
Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, витамин В 3);
Пантотеновая кислота (витамин В 5);
Витамин В 6 (пиридоксин);
Биотин (витамин Н);
Фолиевая кислота (витамин В с, В 9);
Витамин В 12 (кобаламин);
Витамин С (аскорбиновая кислота);
Витамин Р (биофлавоноиды).

Лекция №3

Тема: «Аминокислоты – строение, классификация, свойства, биологическая роль»

Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа -СООН

Простейшим представителем является аминоэтановая кислота H2N — CH2 — COOH

Классификация аминокислот

Существует 3 основные классификации аминокислот:

Физико-химическая – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот

Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении.
Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты . Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки: -ОН, — SH, -CONH2
Отрицательно заряженные аминокислоты . Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале — в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.
: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале — в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

Биологическая классификация – по возможности синтеза в организме человека

Незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые : аргинин, гистидин.

Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота:

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2 )COOH

которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH2 – триамино- и т.д.

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

Суточная потребность в аминокислотах

В зависимости от типа аминокислоты определяется ее суточная потребность для организма. Общая потребность организма в аминокислотах, зафиксированная в диетологических таблицах — от 0,5 до 2 грамм в день.

Потребность в аминокислотах возрастает:

В период активного роста организма

Во время активных профессиональных занятий спортом
В период интенсивных физических и умственных нагрузок
Во время болезни и в период выздоровления

Потребность в аминокислотах снижается: При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае, некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд и тошноту.
Усваиваемость аминокислот

Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.

Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом.
Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм

Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.

При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.

Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.

Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования.

Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.инфаркта.

Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты

Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.

Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.

Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.

Каталог: wp-content -> uploads
uploads -> Хроническая сердечная недостаточность: определение, классификация, диагностика
uploads -> Лечение гериатрических пациентов с заболеваниями органов дыхания и кровообращения
uploads -> План: Предмет экологической биохимии
uploads -> Как алкоголь, табак и другие наркотики влияют на деторождение
uploads -> Кафедра дерматовенерологии
uploads -> Министерство здравоохранения и социального развития
uploads -> Доброкачественная гиперплазия предстательной железы

I. a-Аминокислоты

В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).

NH2 – СН – СООН

–ИН на –ИЛ.

В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая.

Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней.

К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Таблица.

Химические свойства

АК в растворе. Кислотно-основные свойства АК

Все АК хорошо растворимы в воде из-за наличия «стандартного блока». Наличие основного (аминогруппа) и кислотного (карбоксил) центра обуславливают амфотерность АК и автодиссоциацию. В растворе АК существуют в виде биполярного иона или цвиттер-иона:

NH2 – СН2 – СООН Û +NH3 – СН2 – СОО-

Орнитин

Если в радикале имеется кислотный центр это «кислые» АК.

К ним относятся дикарбоновые моноаминокислоты аспарагиновая и глутаминовая, в растворе данных кислот рН <7.

NH2 – СН – СООН + Н2О Û +NH3 – СН – СОО- Н3О+

СН2 – СООН СН2 – СОО-

у кислых АК будет при рН< 7, а у основных АК при рН>7.

Образование амидной (пептидной связи)

Карбоксильная группа является электрофильным субстратом в реакции SN и взаимодействует с нуклеофильной аминогруппой, образуя амидную или пептидную связь.

5. Качественная реакция на a—аминокислоты – образование окрашенного сине-фиолетового соединения с нингидрином

Трансаминирование

АЛАНИН ЩУК

ПВК АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА

Под действием кофермента НАД+ или НАДФ+ идет окислительное дезаминирование АК in vivo, в отличие от in vitro образуются оксогруппы кетокислот

Белки и пептиды

Вторичная структура белков

За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков» .

Вторичная структура определяется пространственным строением молекулы и представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной a- спирали или складчатую b-структуру. Стабилизация вторичной структуры идет за счет водородных связей между пептидными группами.

Третичная структура белков.

Третичная структура возникает за счет взаимодействия пептидных связей и боковых радикалов в водном растворе.

Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов внутри глобулы, ионных связей между заряженными радикалами, дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина В ЦИСТИН, водородных связей между полярными радикалами и водой.

Свойства белков

Гидролиз в кислой и щелочной среде до АК.

2. Качественные реакции

на пептидную связь

– биуретовая реакция (фиолетовый хелатный комплекс с Си(ОН)2)

ОБРАЗОВАНИЕ БИУРЕТА

Б. на ароматические структуры

ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета.

Изоэлектрическое состояние

Белки содержат группы как кислотного, так и основного характера, поэтому они относятся к полиамфолитам.

Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионобразующих групп – аминогрупп (NH2 ) и анионобразующих групп – карбоксильных групп (COOH).

Знак заряда макромолекулы зависит от:

Ø Количества и природы свободных функциональных групп, например от соотношения карбоксильных и аминогрупп в молекуле белка.

Если в макромолекуле преобладают карбоксильные группы, то при рН = 7 заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если преобладают аминогруппы, то заряд белка положительный (характерны основные свойства)

В условиях жизнедеятельности организма белки обычно проявляют анионактивные свойства, вследствие чего поверхность эритроцитов и клеток имеет отрицательный заряд.

Ø рН среды

В кислой среде макромолекула приобретает положительный заряд, в щелочной — отрицательный.

Состояние, при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т.е.

суммарный заряд полиамфолита равен нулю, называется изоэлектрическим . Значение рН раствора, соответствующее изоэлектрическому состоянию, называется изоэлектрической точкой (pI или И.Т.).

В среде с бóльшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH < pI) ионизация карбоксильных групп подавлена и белок приобретает положительный заряд. В среде с меньшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH > pI) карбоксильные группы депротонированы и белок заряжается отрицательно.

Таким образом, при рН раствора < рI, белок имеет положительный зарад; при рН раствора > рI, белок имеет отрицательный заряд.

Например, определить заряд следующих белков в растворе с рН =8,5: пепсина желудочного крови, гистона клеточных ядер и лизоцима.

рI (пепсина) = 2,0, т.к. pI меньше рН раствора, следовательно, белок имеет отрицательный заряд,

рI (гистона) = 8,5 , т.к. pI равен рН раствора, то белок нейтрален,

рI (лизоцима) = 10,7, т.к.

рI больше рН раствора, то белок имеет положительный заряд.

Свойства растворов белков

a-Аминокислоты

a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода — хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).

Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома.

Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

NH2 – СН – СООН

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение.

В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины).

Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы).

Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

Таблица.

Строение аминокислот – мономеров белка

Химические свойства

12Следующая ⇒

Алифатические аминокислоты

Алифатические аминокислоты обладают неполярными (гидрофобными) боковыми цепями. Они, как правило, участвуют в формировании гидрофобного ядра белка.

На поверхности белковой глобулы встречаются относительно редко. Несколько особняком стоит пролин: разрешенные области на карте Рамачандрана для пролина много уже, чем для других аминокислот, поэтому пролин сильно влияет на конформацию белковой цепи.

Серусодержащие аминокислоты

Боковая цепь фенилаланина полностью гидрофобна; две другие ароматические аминокислоты, хотя и содержат полярные группы в боковых цепях, имеют значительные гидрофобные части.

В связи с этим все ароматические аминокислоты могут входить в состав гидрофобного ядра белка и относительно редко встречаются на поверхности глобулы.

Положительно заряженные аминокислоты

Две отрицательно заряженные аминокислоты различаются, по сути, лишь длиной боковой цепи.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Полярные незаряженные аминокислоты

Аспарагин близок к глутамину, а серин к треонину. Все полярные аминокислоты встречаются, главным образом, на поверхности глобулы, взаимодействуя с водой.

Минимальная («нейтральная») аминокислота

У глицина боковая цепь сводится к одному водороду.

Важное свойство глицина наличие на карте Рамачандрана существенно более широких разрешенных областей, чем у других аминокислот, в связи с чем глицин важен для задания нужной конформации белковой цепи.

Общая характеристика (строение, классификация, номенклатура, изомерия).

Основной структурной единицей белков являются a-аминокислоты. В природе встречается примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных a-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино -, а имино кислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН2), например:

Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R.

Радикал может представлять остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью.

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например:

Классификация и номенклатура аминокислот.

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

А) В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:

2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:

4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:

Аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H).

Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

В) Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп (таблица 1).

Кислые (при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин.

Основные (при рН=7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин.

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена).

Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности
R-групп.

Аминокислоты

Принятые однобуквенные обозначения и символы

Изоэлектрическая точка, рI

Среднее содержание в белках,%

Англ.

символ

Русск.

1. Неполярные R-группы Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Пролин Фенилаланин Триптофан 2. Полярные, незаряженные R-группы Серин Треонин Цистеин Метионин Аспарагин Глутамин 3. Отрицательно заряженные
R-группы

Аспарагиновая к-та

Глутаминовая к-та

Положительно заряженные
R-группы

Гистидин

GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn GLn Tyr Asp GLy Lys Arg His

G A V L I P F W S T C M N Q Y D E K R N

Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп Сер Тре Цис Мет Асн Глн Тир Асп Глу Лиз Арг Гис

5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59

7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

Г) По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся:

– на моноаминамонокарбоновые , содержащие по одной карбоксильной и аминной группе;

– моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа);

– диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).

Д) По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся:

– на заменимые,

– незаменимые,

– частично незаменимые .

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пищей.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей.

Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

Изомерия

В молекулах всех природных аминокислот (за исключением глицина) у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома .

Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Число возможных стереоизомеров ровно 2n, где n – число асимметрических атомов углерода. У глицина n = 0, у треонина n = 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.

В качестве стандарта при определении L и D -конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.

Расположение в проекционной формуле Фишера NH2-группы слева соответствуют L -конфигурации, а справа – D -конфигурации.

Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения.

Кроме 20 стандартных аминокислот встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными (гидроксипролин и гидроксилизин).

Методы получения

– Аминокислоты имеют чрезвычайно большое физиологическое значение.

Из остатков аминокислот построены белки и полипептиды.

При гидролизе белковых веществ животных и растительных организмов образуются аминокислоты.

Синтетические способы получения аминокислот:

– Действие аммиака на галоидзамещённые кислоты

– α-Аминокислоты получают действием аммиака на оксинит-рилы

Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них.

Отрицательно заряженные аминокислоты . Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.

Все они гидрофильны.

Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

Все они также являются гидрофильными.

Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Не все аминокислоты, принимающие участие в построении белков человеческого тела, способны синтезироваться в нашем организме. На этом основана еще одна классификация аминокислот - биологическая.

II. Биологическая классификация.

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация - в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок - это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь - это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

Таким образом, слабые типы связей - это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Методический материал для самоподготовки)

Петрозаводск

ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, КЛАССИФИКАЦИЯ

И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АМИНОКИСЛОТ

Задание:

1. Выучить предложенный теоретический материал.

2. Ознакомиться с вариантами контрольной работы по теме.

(Выполнение контрольной работы по этой теме проводится на первом лабораторном занятии в 6-м семестре, во время летней сессии).

Аминокислотный состав белков

Историческая справка. Первая аминокислота – глицин была выделена в 1820 г. методом кислотного гидролиза желатины,полностью расшифрован аминокислотный состав белков в 1938 г., когда была идентифицирована последняя аминокислота – треонин (Имеются данные, что первым был выделен аспарагин из аспарагуса в 1806 г.).

Функции аминокислот. В настоящее время известно более 300 аминокислот, они могут выполнять разные функции:

· входят в состав всех белков – их 20, и такие аминокислоты называют стандартными, или протеиногенными ;

· входят в состав только редких, или определённых, белков (например, оксипролин, 5-оксилизин входят в состав коллагена; десмозин – в состав эластина);

· входят в состав других соединений (например, b-аланин входит в состав витамина В 3 , который необходим для синтеза КоА-SH);

· являются промежуточными метаболитами обменных процессов (например, орнитин, цитруллин);

· необходимы для синтеза биологически активных соединений, например, биогенных аминов, нейромедиаторов;

· необходимы для синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов, нуклеотидов и нуклеиновых кислот);

· углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза других соединений:

а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными (большинство из протеиногенных);

б) липидов – кетогенными (вал, лей, иле, фен, тир);

· аминокислоты могут быть источником определенных функциональных групп – сульфатной (цистеин), одноуглеродных фрагментов (метионин, глицин и серин), аминогруппы (глутамин, аспарат).

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты – производные карбо-новых кислот, в молекуле которых атом водорода у С, стоящего в a-положении, замещён аминогруппой. Общая формула L-изомеров аминокислот:

Отличаются аминокислоты между собой функциональными группами в боковой цепи (R). Каждая аминокислота имеет тривиальное, рациональное и сокращенное трех- или однобуквенное обозначение , например, глицин, аминоуксусная, гли.

Тривиальное название чаще всего связано с источником выделения или свойствами аминокислоты:

· серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serius – шелковистый),

· тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros – сыр),

· глутамин выделен из клейковины злаковых (от лат. gluten – клей),

· цистин – из камней мочевого пузыря (от греч. kystis – пузырь),

· аспарагиновая кислота – ростков спаржи (от лат. asparagus – спаржа),

· глицин от греч. glykos – сладкий.

Рациональное название складывается исходя из того, что каждая аминокислота является производной соответствующей карбоновой кислоты.

Сокращенное обозначение используют для написания аминокислотного состава и последовательности аминокислот в цепи. В биохимии чаще всего применяют тривиальное и сокращенное обозначение.

Классификация аминокислот.

Существует несколько классификаций:

1) по химической природе боковой цепи (R),

2) рациональная классификация (по степени полярности радикала, по Ленинджеру),

3) по способности синтезироваться в организме.

По химической природе боковой цепи (R) все аминокислоты делятся на:

Ациклические (алифатические):

· моноаминомонокарбоновые

· моноаминодикарбоновые

· диаминомонокарбоновые

· диаминодикарбоновые

Циклические:

1) гомоциклические (фен, тир);

2) гетероциклические :

· аминокислоты (гис, три);

· иминокислоты (про).

По Ленинджеру (по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы:

· неполярные , незаряженные (гидрофобные ) – их 8: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про;

· полярные , незаряженные (гидрофильные ) – их 7: сер, тре, глн, асн, цис, тир, гли;

· отрицательно-заряженные – их 2: асп, глу;

· положительно-заряженные – их 3: гис, арг, лиз.

По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:

· заменимыми , которые могут синтезироваться в организме;

· незаменимыми , которые не могут синтезироваться в орга-низме и должны поступать с пищей.

Понятие «незаменимые» относительно для каждого вида – у человека и свиней их 10 (вал, лей, иле, тре, мет, фен, три, арг, гис, лиз), у животных с четырехкамерным желудком – 2 серосодержащие (цис, мет), у птиц – 1 (гли).

Физико-химические свойства аминокислот:

1. Растворимы в воде (лучше растворимы положительно- и отрицательно заряженные аминокислоты, затем гидрофиль-ные, хуже – гидрофобные).

2. Имеют высокую точку плавления (обусловлено тем, что в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов).

3. Обладают оптической активностью, которая обусловлена наличием асимметрического атома углерода(за исключением гли). В связи с этим аминокислоты:

· существуют в виде L- и D-стереоизомеров, но в состав белков высших животных входят в основном аминокислоты L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количестваасимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2 n , где n – количество асимметрических атомов С;

· способны вращать плоскость поляризованного света вправо или влево; величина удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30 º .

4. Амфотерные свойства (аминокислоты, кроме гли, при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых – меньше 7.

5. Химические свойства :

· кислотные свойства, обусловленные наличием карбоксильной группы;

· основные свойства, обусловленные наличием аминогруппы;

· свойства, обусловленные взаимодействием амино-

и карбоксильной групп между собой;

· свойства, обусловленные наличием функциональных групп в боковой цепи.

АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты - карбоновые кислоты, у которых в радикале атом водорода замещен на аминогруппу. Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными. Аминокислоты, из которых построены белки, имеют аминогруппу в α-положении по отношению к карбоксильной группе. Отличительные свойства аминокислот связаны с их радикалом.

Существуют различные способы классификации аминокислот. Например, по числу аминных и карбоксильных групп.

Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную (основное количество аминокислот).

Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая и глутаминовая содержат по две карбоксильные группы на одну аминогруппу.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин, наоборот, при одной карбоксильной группе имеют две амино - (или имино-) группы.

Из всех аминокислот выделяют:

Серосодержащие аминокислоты: цистеин и метионин. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин, тирозин в радикале имеют гидроксигруппу. Циклические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, гистидин имеют в радикале кольцо. Ароматические аминокислоты содержат ароматическое кольцо: тирозин, фенилаланин, триптофан. Иминокислота вместо амино - содержит иминогруппу: пролин.

Чаще всего аминокислоты делят по полярности и заряду их радикалов.

Неполярные содержат гидрофобный радикал, сообщающий эти свойства всей молекуле. К ним относятся:

Полярные, незаряженные аминокислоты имеют гидрофильный радикал. К ним относятся:

Полярные, заряженные аминокислоты. Две заряжены отрицательно:

аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Сообщают кислые свойства и молекуле белка.

Три основные, положительно заряженные аминокислоты. Аминокислоты этой группы - сильно щелочные соединения (основные), которые обуславливают такие же свойства у белков.

Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках.

Аминокислоты могут подвергаться модификации уже после встраивания в белковую молекулу. К ним относятся гидроксипролин, гидроксилизин, встречающиеся в белке соединительной ткани - коллагене . Десмозин и изодесмозин - производные из четырех молекул лизина, обнаружены в другом белке соединительной ткани эластине. Иногда аминокислотой называют цистин - соединение, образованное из двух молекул цистеина, объединенных через серу дисульфидным мостиком. В составе рибосомальных белков обнаружены аминолимонная и карбоксиаспарагиновая кислоты. Большой отрицательный заряд в участке белка, где находятся эти аминокислоты, препятствует взаимодействию белка с рРНК. В ядерных белках гистонах встречаются ацетил - и метилпроизводные лизина и серина, в фосфопротеинах - фосфосерин.

Для редких аминокислот нет соответствующих триплетов в ДНК, т. е. эти аминокислоты не шифруются нуклеиновыми кислотами.

Известно много аминокислот, которые никогда не встречаются в белках. Например, цитруллин и орнитин - промежуточные продукты цикла мочевины, γ-аминомасляная кислота, принимающая участие в передаче нервных импульсов, канаванин - аминокислота, обнаруженная у растений и токсичная для других форм жизни и др.

Свойства аминокислот

1. Аминокислоты благодаря карбоксильной и аминной группам являются амфолитами , т. е. проявляют свойства как кислот, так и оснований. В водных растворах карбоксильная группа диссоциирует, а аминогруппа протонируется по уравнению:

2. Все аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина, обладают оптической активностью . По строению аминокислоты белков относятся к L-изомерам. D-изомеры аминокислот обнаружены в составе оболочек бактерий, пептидных антибиотиков - грамицидине, актиномицидине и некоторых других соединении и никогда не встречаются в составе белков.

D и L стереоизомеры аминокислот сильно отличаются по своей биологической активности. Так, например, D формы аминокислот воспринимаются человеком как сладкие, а L формы, как нейтральные по вкусу.

D и L стереоизомеры называются энантиомерами. Иногда к D и L буквам добавляют индексы s (серин) и g (глицеральдегид), в зависимости от того, что взято в качестве эталона.

3. Ни одна аминокислота не поглощает видимой части спектра света. Ультрафиолетовый свет поглощают ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин с максимумом при длине волны 280 нм. Этот факт имеет практическое значение для спектрофотометрического количественного определения белка, поскольку почти все белки содержат эти аминокислоты.

4. Химические реакции аминокислот обусловлены их функциональными группами.

Карбоксильная группа аминокислот вступает в реакции амидирования, этерификации, восстановления и др.

Большое практическое значение имеют реакции аминогрупп аминокислот.

Для количественного определения аминокислот часто используется нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция характерна для α-аминокислот. Ее дают свободные аминокислоты, пептиды и белки. Благодаря окисляющей способности, нингидрин декарбоксилирует и дезаминирует аминокислоту. Восстановленный нингидрин образует с молекулой невосстановленного нингидрина и аммиаком одинаковый для всех аминокислот, кроме пролина, комплекс синего цвета.

Пролин и гидроксипролин дают с нингидрином желтоокрашенный продукт.

Для обнаружения и количественного определения аминокислот также часто используются цветные реакции на радикал аминокислоты: ксантопротеиновая, реакция с флуорескамином, реакция Фоля, Милона, Сакагучи и др.

Качественные реакции аминокислот имеют большое практическое значение в белковой химии.

Синтезируют аминокислоты химическим и микробиологическим путём. Причём при химическом синтезе получаются рацематы (растворы, в которых половина аминокислот D формы, а половина L), поэтому их приходиться переводить и очищать с помощью ферментов. При микробиологическом синтезе получается только L форма.

Также свободные аминокислоты и пептиды можно получить из белков ферментативным гидролизом

Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь, при этом образуется цепочка из аминокислот - пептид.

Функции аминокислот в организмах: входят в состав антибиотиков микроорганизмов (грамицидин), гормонов (пептид - инсулин), глутатиона (пептид - переносчик веществ через мембрану). Основная функция: образуют белки.

Назначение в промышленности: пищевые добавки, 1-ое место по объёму производства лизин и глутаминовая кислота, чуть меньше глицин и метионин.

Белки (протеины)- это высокомолекулярные органические вещества, являющиеся полимерами аминокислот. Молекулярная масса белков - свыше 6 тыс. Белки составляют 50% сухой массы клетки.

Основу любого проявления жизни (движения, дыхания, выделения, чувствительности, размножения и т. д.) составляют белки.

Функции белков:

1. Образуют ферменты (трипсин, амилаза - ферменты класса гидролаз)

2. Запасающая (глиадин и зеин - белки зерна пшеницы и кукурузы, овальбумин - белок яйца)

3. Транспортная (гемоглобин переносит кислород, альбумины крови - жиры и жирные кислоты)

4. Сократительная (актин, миозин - белок мышц)

Флавиновые ферменты - белки желтого цвета. В качестве простетической группы эти ферменты имеют флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид - производные витамина В7 (рибофлавина).

2.Фосфопротеины - сложные белки, содержащие остаток фосфорной кислоты. Фосфорная кислота эфирной связью соединена с гидроксилом серина, треонина или тирозина. К числу фосфопротеинов относится казеин - белок молока. Этот протеин можно отнести также к гликопротеинам, так как он содержит гликомакропептид, стабилизирующий казеин в растворе. К фосфопротеинам относятся также белки яйца, гистоны и др.

3. Гликопротеины . Очень многие белки содержат углеводные компоненты, например: яичный альбумин, групповые факторы крови, белки оболочки клетки, мукопротеины слизей и др.

4. Липопротеины имеют в составе липидный компонент. Эти белки входят в состав клеточных мембран.

5. Нуклеопротеины - это комплексы нуклеиновых кислот и белков, например, рибосомы и вирус табачной мозаики.

6. Металлопротеины - белки, содержащие металлы. Ферритин - белок, накапливающий железо в кроветворных органах, содержит до 23% железа в виде Fe(OH)3. Ферменты алкогольоксидаза и карбоксипептидаза содержат цинк, тирозиноксидаза - медь.

Белки также делят по их форме на глобулярные (гемоглобин) и фибриллярные (кератин).